BIOCHEMIE ENZYMY. Budova, vlastnosti a funkce

nebo enzymy (od lat. Fermentum - Zakvaska) - Obvykle molekuly proteinu nebo molekuly RNA (ribosimes) nebo jejich komplexy, které urychlují (katalyzující) chemické reakce v živých systémech. Reagencie v reakci katalyzované enzymy se nazývají substráty a přijímací látky jsou produkty. Enzymy specifikované pro substráty (Atfaz katalyzuje rozdělení pouze ATP a fosforylázy kinázy fosforyláty pouze fosforylase).

Enzymatická činnost lze regulovat aktivátory a inhibitory (Aktivátory - zvýšení, inhibitory - downgrade). Protein enzymy jsou syntetizovány na ribozomech a RNA - v jádře.

Podmínky "enzym" a "enzym" dlouho byly použity jako synonyma (První především v ruské a německé vědecké literatuře, druhý - v angličtině a francouzštině). Věda enzymů se nazývá enzymologie a ne enzym (Takže, aby nemíchal kořeny slov latinských a řeckých jazyků).

V chemické povaze - proteiny. Všechny reakce zahrnující enzymy probíhají hlavně v neutrální, slabě alkalické nebo slabosti. Pro působení většiny enzymů teplokrevných zvířat a osob, nejvýhodnější teplota je 37-40 ° C. Enzymatické procesy nemohou proudit při teplotách nad 60 ° C, protože enzymy, stejně jako všechny proteiny jsou citlivé na tepelnou denaturace (zničení struktury). Enzymy se aktivují při interakci s vitamíny.

Funkce enzymů

Ve všech živých buňkách a přispívají k transformaci jednoho látek (Substráty) v jiných. (Produkty).

Působí v roli katalyzátorů téměř ve všech biochemických reakcích, ke kterým dochází v živých organismech - více než 4000 různých biochemických reakcí jsou katalyzovány.

Hrajte klíčovou roli ve všech procesech životně důležitých aktivit, režie a regulaci metabolismu těla.

Stejně jako všechny katalyzátory, enzymy zrychlí jako přímý, a reverzní reakci, snižují proces aktivace procesu. Chemická rovnováha není posunuta v přímém nebo v opačném směru.

Rozlišovacím znakem enzymů ve srovnání s katalyzátory nedislie je jejich vysoká specificita - konstanta vazby některých substrátů s proteinem může dosáhnout 10-10 mol / l a méně. Každá enzymová molekula je schopna provádět od několika tisíc na několik milionů operací za sekundu.

Například jeden molekula enzymu RENIN enzymu obsažená v membráně sliznice kalu tele, asi 106 molekul kasinogenu mléka po dobu 10 minut při teplotě 37 ° C.

Současně je účinnost enzymů podstatně vyšší než účinnost ne proteinových katalyzátorů - enzymy urychlují reakci na miliony a miliardy časů, non-objevené katalyzátory - stovky a tisíce časy.

Klasifikace enzymů

Podle typu katalyzovaných reakcí, enzymy jsou rozděleny do 6 tříd Podle hierarchické klasifikace enzymů (CF, ES - ESISE ENZYME COMISE CODE). Byla navržena klasifikace Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie Mezinárodní svaz biochemie a molekulární biologie) . Každá třída obsahuje podtřídy, takže enzym je popsán sadou čtyř čísel oddělených body. Například Pepsin má název EU 3.4.23.1.

První číslo je hrubě popisuje reakční mechanismus katalyzovaný enzymem:

CF 1: Oxidoreduktáza, katalyzující oxidace nebo regenerace. Příklad: kataláza, alcooldelhydrogenáza

CF 2: Transferázy katalyzující přenos chemických skupin s jednou molekulou substrátu na druhou. Mezi přenosem, kinázy nesoucí fosfátové skupiny jsou obzvláště izolovány, zpravidla s molekulami ATP.

KF 3: Hydrolázy katalyzující hydrolýzu chemických vazeb. Příklad: esteráza, pepsin, trypsin, amyláza, lipoproteinlipase

KF 4: Liazes katalyzující mezeru chemických vazeb bez hydrolýzy s tvorbou dvojné vazby v jedné z produktů.

CF 5: Isaorerase, katalyzující strukturní nebo geometrické změny v molekule substrátu.

CF 6: Ligázy katalyzující tvorbu chemických vazeb mezi substráty na úkor hydrolýzy ATP. Příklad: DNA polymeráza

Být katalyzátory, enzymy urychlují jak přímou, tak reverzní reakci, a proto, například, liasy jsou schopny katalyzovat a reverzní reakce - připojení pro dvojné vazby.

Smlouvy jména enzymů

Obvykle se enzymy nazývají typ katalyzované reakce, přidání přípony -Zaraza K názvu substrátu (například laktáza - enzym zapojený do transformace aktózy).

Taková revoluce, v různých enzymech, které provádějí jednu funkci, bude stejný název. Takové enzymy se vyznačují jinými vlastnostmi, například optimální pH (alkalická fosfatáza) nebo lokalizace v buňce (Membrána Atpaz).

Kvašení

Kvašení (Kvašení) - Proces enzymatického štěpení sacharidů bakteriemi a kvasinkami v anaerobních podmínkách.

Fermentační proces Také nazývá proces kvašení (kvašení) .

Nemoci spojené s poruchou snížení hodnoty

Absence nebo snížení aktivity jakéhokoliv enzymu (často a nadměrná činnost) u lidí vede k vývoji onemocnění (enzymopatie) nebo smrti těla. Dědictví dětských onemocnění - galaktozhemia (vede k mentální retardaci) - vyvíjí v důsledku porušení syntézy enzymu zodpovědného za transformaci galaktozingu snadno stravitelná glukóza. Příčina jiného dědičného onemocnění - fenylketonurie, doprovázená duševní poruchou, je ztráta jaterních buněk schopnost syntézu enzymu katalyzující transformaci aminokyselin fenylalanin tyrosin. Stanovení aktivity mnoha krevních enzymů, moči, moči, osiva a dalších tělních tekutin se používá k diagnostice řady onemocnění. S pomocí takové sérové \u200b\u200banalýzy je detekce možná v rané fázi infarktu myokardu, virové hepatitidy, pankreatitidy, jade a dalších onemocnění.

Enzymy z CCI.

Digesble.
Startovatelné kód 46160.

Biologicky aktivní přísada do Digeseble Food je produkt, který je vyváženou kombinací výsadby enzymů rostlinného původu. "Digeshlle" známá mnoha spotřebitelům pro "Program 2 Kolo-Vada Plus", jako prvek 3. etapy programu čištění těla, ale tento komplex může být zakoupen jako nezávislý produkt, pokud je potřeba obnovit zdravý trávení.

Zažívací vzorec
Digestion vzorec kód 1601

Trávicí vzorec je vyvážený komplex enzymů a probiotických plodin, který bude poskytovat nespornou pomoc při dysbakterióze a dalších poruchách v gastrointestinálním traktu, normalizaci střevní mikroflóry, což zajišťuje růst příznivých mikroorganismů a zlepšující aktivitu enzymu.

1. Změňte energii volné reakce

2. inhibovat reverzní reakci

3. Změňte konstantu rovnováhy reakce

4. Vyberte reakci na řešení s nižšími hodnotami aktivační energie mezilehlých reakcí

102. Změna konformace enzymu molekuly může nastat:

2. Pouze při změně pH

103. Změna stupně ionizace funkčních skupin enzymu dochází, když:

1. Pouze při změně teploty

2. Pouze při změně pH

3. Pouze při změně obou podmínek

4. se nestane podle žádných změn

104. Hydrolýza peptidových vazeb dochází, když:

1. Pouze při změně teploty

2. Pouze při změně pH

3. Při změně obou podmínek

4. nedochází za jakýchkoli změn teploty a pH

105. Porušení slabých dluhopisů v molekule enzymu dochází, když:

2. Pouze při změně pH

3. Při změně obou podmínek

4. se nestane podle žádných změn

106 pepsin ukazuje optimální aktivitu s hodnotou pH:

1. 1,5-2,5

107. Optimální pH pro většinu enzymů je:

1. RN.< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. Vyberte z následujících příkazů správné:

1. Všechny enzymy vykazují maximální aktivitu při pH \u003d 7

2. Většina enzymů vykazuje maximální aktivitu při pH v blízkosti neutrálu

3. Pepsin ukazuje maximální aktivitu při pH \u003d 1,5-2,5

109. S pomocí Michaelis-Modetenovy rovnice můžete vypočítat:

4. Změny volné energie během chemické reakce

V \u003d v max x [s] / k m + [s]

1. Aktivační energie chemická reakce

2. Rychlost katalyzované reakční enzymo

3. Energetická bariéra Chemická reakce

111. Vyberte správné odpovědi: MIKHAILIS CONSTANT (K M) je:

2. Může mít jinou hodnotu pro isoenzym

3. Hodnota, ve které jsou všechny enzymy molekuly ve formě ES

4. Čím větší je jeho hodnota, tím větší je afinita enzymu na substrát

112. Vyberte správné odpovědi: MIKHAILIS CONSTANT (K M) je:

1. Parametr kinetiky enzymatické reakce

2. Hodnota, při které jsou všechny enzymo molekuly ve formě ES

3. Čím větší je jeho hodnota, tím větší je afinita enzymu na substrát

4. Koncentrace substrátu, při které je dosaženo poloviny maximální reakční rychlosti reakce (V max)

113. Název vlastnosti struktury a fungování enzymů Alto-stroje:

3. Při interakci s ligandy existuje kooperativní změna v konformaci podjednotky

4. Při interakci s ligandy existuje kooperativní změna v konformaci podjednotky

114. Zavolejte znaky struktury a fungování alto-pevných enzymů:

1. Zpravidla jsou oligomerní proteiny

2. Zpravidla nejsou oligomerní proteiny.

3. Vykazují regulační vlastnosti během disociace proteající molekuly

4. Při interakci s ligandy existuje kooperativní změna v konformaci podjednotky

Enzymy jsou speciálním typem proteinu, který příroda přiřazuje úlohu katalyzátorů různých chemických procesů.

Tento termín je neustále na slyšení, nicméně, daleko od každého chápe, co enzym nebo enzym je, jaké funguje tato látka, a jaký je rozdíl mezi enzymovými enzymy a jsou odlišné. To vše se nyní učí.

Bez těchto látek by ani lidé, ani zvířata nebyli schopni trávit potravu. A poprvé, použití enzymů v každodenním životě, lidstvo se uchýlilo před více než 5 tisíadi lety, kdy se naše předkové naučili udržet mléko v "nádobí" od žaludků zvířat. V takových podmínkách se pod vlivem enzymu Rennet změnil na sýr. A to je pouze jeden příklad enzymu pracuje jako katalyzátor zrychlující biologické procesy. Dnes jsou enzymy nepostradatelné v průmyslu, jsou důležité pro výrobu, kůži, textil, alkohol a dokonce i beton. Tyto užitečné látky jsou také přítomny v detergentech a pracích prášcích - pomáhá odstranit skvrny při nízkých teplotách.

Historie Otevírání

Enzym přeložený z řeckých znamená "Zakvaska". A objev této látky, lidstvo je povinen Dutchmana Jan Baptist van Helmont, který žil ve století XVI. Najednou se velmi zajímal o fermentaci alkoholu a během studie zjistil, že neznámá látka urychluje tento proces. Dutchman ho nazval fermentem, což znamená "fermentace". Poté, téměř tři století později, francouzský Louis Pramer, také pozorování procesů fermentace, dospěl k závěru, že enzymy nejsou nic jiného než látky živé buňky. A po chvíli, německý Eduard Buner těžil enzym kvasinek a zjistil, že tato látka nebyla živým organismem. Také mu mu dal své jméno - "Zimaz". O několik let později, další německá Willy Küne navrhl všechny proteinové katalyzátory, aby se rozdělily do dvou skupin: enzymy a enzymy. A druhý termín, který navrhl zavolat "Zakvask", jejichž akce jsou distribuovány mimo živé organismy. A pouze 1897 ukončeno všem vědeckým sporům: oba termíny (enzym a enzym) byly rozhodnuty používat jako absolutní synonyma.

Struktura: řetězec tisíců aminokyselin

Všechny enzymy jsou proteiny, ale ne všechny proteiny jsou enzymy. Stejně jako ostatní proteiny, enzymy sestávají z. A co je zajímavé, vytvořit každý enzym jde z sto a milionů aminokyselin, navlečení, jako perly na závitu. Ale toto vlákno se nestane ani - obvykle se ohýbá stokrát. Je tedy vytvořena trojrozměrná jedinečná struktura pro každý enzym. Mezitím je molekula enzymu relativně velkou formací, a jen malou část jeho struktury, tzv. Aktivního centra, se podílí na biochemických reakcích.

Každá aminokyselina je připojena k jinému specifickému typu chemické vazby a každý enzym má vlastní jedinečnou sekvenci aminokyselin. Pro vytvoření většiny z nich se používá asi 20 druhů. Dokonce i drobné změny v sekvenci aminokyselin mohou radikálně změnit vzhled a "talenty" enzymu.

Biochemické vlastnosti

Ačkoli s účastí enzymů v přírodě je obrovský počet reakcí, ale všechny mohou být rozděleny do 6 kategorií. Každý z těchto šesti reakcí probíhá pod vlivem určitého typu enzymů.

Reakce s účastí enzymů:

1. Oxidace a zotavení.

Enzymy účastnící se těchto reakcí se nazývají oxidoreduktázy. Jako příklad je možné připomenout, jak, alkendhydrogenázy převádějí primární alkoholy do aldehydu.

1. Odezva skupiny.

Enzymy, díky kterým se tyto reakce vyskytují, se nazývají transfery. Mají schopnost přesunout funkční skupiny z jedné molekuly do druhé. To se stane například, když se subtransferáza alaninu pohybuje alfa-aminoskupinami mezi alaninem a aspartátem. Také přenosy pohybují fosfátové skupiny mezi ATP a dalšími spoji a zbytků jsou vytvořeny.

1. Hydrolýza.

Hydrolázy zapojené do reakce jsou schopny porušit jednotlivé spoje přidáním vodních prvků.

1. Vytváření nebo odstranění dvojné vazby.

Tento typ reakcí s nonregrolitic prostředky se děje s účastí lyázy.

1. Izomerizace funkčních skupin.

V mnoha chemických reakcích se poloha funkční skupiny liší uvnitř molekuly, ale molekula se skládá ze stejného množství a typů atomů, které byly před reakcí. Jinými slovy, substrát a reakční produkt jsou izomery. Tento typ transformace je možný pod vlivem enzymů isomerázy.

1. Vzdělávání jednotlivých komunikací s eliminací vodního prvku.

Hydrolázy Zničte spojení přidáním vodních prvků do molekuly. Liazes provádí reverzní reakci, odstranění starobylé části funkčních skupin. Tak, vytvořte jednoduché připojení.

Jak pracovat v těle

Enzymy urychlují téměř všechny chemické reakce, které se vyskytují v buňkách. Jsou důležité pro člověka, usnadňují trávení a urychlit metabolismus.

Některé z těchto látek pomáhají zničit příliš velké molekuly na menší "kusy", které tělo bude moci strávit. Ostatní naopak váží malé molekuly. Ale enzymy, mluví vědeckým jazykem, mají vysokou selektivitu. To znamená, že každý z těchto látek může urychlit pouze určitou reakci. Molekuly, se kterými enzymy "práce" se nazývají substráty. Substráty zase vytvářejí vztah s částí enzymu nazvaného aktivního centra.

Existují dvě principy, které vysvětlují specifika interakce enzymů a substrátů. V takzvaným modelu "Key Castle" model Enzyme Enzymové centrum zabírá místo přísně definované konfigurace v substrátu. Podle jiného modelu, jak účastníci reakce, aktivního centra a substrátu změní své formy pro připojení.

Podle principu došlo k ani interakce, je vždy stejná - reakce pod vlivem enzymu pokračuje mnohokrát rychleji. V důsledku této interakce jsou nové molekuly "narozeny", které jsou pak odděleny od enzymu. A katalytická látka pokračuje v provádění své práce, ale již s účastí jiných částic.

Hyper a hypoaktivita

Existují případy, kdy enzymy provádí své funkce s nesprávnou intenzitou. Nadměrná činnost způsobuje nadměrnou tvorbu produktu reakce a nedostatek substrátu. Jako výsledek, zhoršení pohody a závažných onemocnění. Příčina hyperaktivity enzymu může být jak genetická porucha a přebytek vitamínů nebo použitých v reakci.

Hypoaktivita enzymů může dokonce způsobit smrt, když například enzymy neodstraňují toxiny z těla nebo vzniká nedostatek ATP. Příčina takového stavu může být také mutované geny nebo naopak hypovitaminóza a nedostatek jiných živin. Kromě toho snížená tělesná teplota podobně zpomaluje fungování enzymů.

Katalyzátor a nejen

Dnes můžete často slyšet o výhodách enzymů. Ale co jsou tyto látky, na kterých závisí účinnost našeho těla?

Enzymy jsou biologické molekuly, jejichž životní cyklus není určen rámem z narození a smrti. Prostě pracují v těle, dokud se nerozpustí. Zpravidla se to děje pod vlivem jiných enzymů.

V procesu biochemické reakce se nestávají součástí konečného produktu. Když je reakce dokončena, enzym opustí substrát. Poté je látka připravena začít pracovat znovu, ale již na druhé molekule. A tak pokračuje stejně jako tělo je nezbytné.

Jedinečnost enzymů je, že každý z nich provádí pouze jednu, je přidělena funkce. Biologická odpověď se vyskytuje pouze tehdy, když enzym najde správný substrát. Tato interakce může být porovnána se zásadou práce klíče a zámek - pouze správně vybrané prvky budou schopny "pracovat". Dalším znakem: mohou pracovat při nízkých teplotách a mírném pH a role katalyzátorů je stabilnější než jiné chemikálie.

Enzymy jako katalyzátory urychlují metabolické procesy a další reakce.

Tyto procesy se zpravidla skládají z určitých stupňů, z nichž každý vyžaduje činnost určitého enzymu. Bez toho nebude mít cyklus konverze nebo zrychlení schopny dokončit.

Snad ze všech funkcí enzymů jsou nejznámější - role katalyzátoru. To znamená, že enzymy kombinují chemická reakční činidla tak, aby se snížilo náklady na energii nezbytné pro rychlejší tvorbu produktu. Bez těchto látek by chemické reakce proudily stovky krát pomalejší. Ale na této schopnosti enzymů není vyčerpaná. Všechny živé organismy obsahují energii nezbytnou pro jejich životy. Adenosinerithosfát nebo ATP, je druh nabitou baterie, která dodává buňky energie. Fungování ATP však není možné bez enzymů. A hlavní enzym, který vyrábí ATP, - syntáza. Pro každou molekulu glukózy, která je transformována na energii, syntéza produkuje asi 32-34 molekuly ATP.

Kromě toho se v medicíně aktivně používají enzymy (lipáza, amyláza, proteáza). Zejména slouží jako složka enzymatických léků, jako je "slavnostní", "Mezim", "Panzinorm", "Pankreatin", který se používá k léčbě odsazení žaludku. Ale některé enzymy jsou také schopny ovlivnit systém krevního obvodu (rozpuštěné krevní sraženiny), urychlete hojení hnisavých ran. A dokonce i v protizánětlivé terapii se také uchýlí k pomoci enzymů.

Enzym definující faktory aktivit

Vzhledem k tomu, že enzym je schopný urychlit reakci mnohokrát, jeho aktivita je určena tzv. Počet otáček. Tento termín označuje počet molekul substrátu (reakční látky), který je schopen transformovat 1 enzymu molekuly za 1 minutu. Existuje však řada faktorů, které definují reakční rychlost:

1. Koncentrace substrátu.

Zvýšení koncentrace substrátu vede k zrychlení reakce. Čím více molekuly účinné látky, tím rychleji reakce probíhá, protože se jedná o více aktivnějších center. Zrychlení je však možné pouze do doby, než se zapojují všechny enzymat molekuly. Poté nebude reakcí urychlen ani zvýšení koncentrace substrátu.

1. Teplota.

Typicky se zvýšení teploty vede ke zrychlení reakcí. Toto pravidlo funguje pro většinu enzymatických reakcí, ale pouze tak dlouho, dokud se teplota nevzniká nad 40 stupňů Celsia. Po této značce se reakční rychlost naopak dramaticky poklesne. Pokud teplota klesne pod kritickou značku, rychlost enzymatických reakcí se znovu zvedne. Pokud teplota pokračuje v růstu, kovalentní vazby spěchá a katalytická aktivita enzymu je ztracena navždy.

1. Kyselost.

Rychlost enzymatických reakcí ovlivňuje indikátor pH. Pro každý enzym je jeho optimální úroveň kyselosti, ve které reakce prochází nejvíce adekvátně. Změna hladiny pH postihuje aktivitu enzymu, a proto reakční rychlostí. Pokud jsou změny příliš velké, substrát ztrácí schopnost vázat se na aktivní jádro, a enzym nemůže reakci katalyzovat. S obnovením požadované úrovně pH je také obnovena aktivita enzymu.

Enzymy přítomné v lidském těle lze rozdělit do 2 skupin:

• metabolický;
• zažívací.

Metabolická "práce" nad neutralizací toxických látek a také přispívají k produkci energie a proteinů. Samozřejmě, urychlení biochemických procesů v těle.

Za to, co je zažívací zodpovědný - je zřejmé z názvu. Zde se však spustí princip selektivity: určitý typ enzymů ovlivňuje pouze jeden typ jídla. Pro zlepšení trávení se proto můžete uchýlit k malým trikům. Pokud tělo něco nestráví z nedostatečně potravy, pak je nutné doplnit dávku s produktem obsahujícím enzym, který je schopen chovat obtížně tráví potravu.

Potravinářské enzymy jsou katalyzátory, které potravu rozdělují do stavu, ve kterém je tělo schopno absorbovat užitečné látky z nich. Trávicí enzymy jsou několik typů. V lidském těle jsou různé typy enzymů obsaženy v různých částech trávicího traktu.

Ústní dutina

V této fázi se alfa-amyláza ovlivňuje jídlo. Rozděluje sacharidy, škrobu a glukózu, které jsou obsaženy v bramborách, ovoce, zelenině a dalších potravinách.

Žaludek

Zde se pepsin štěpí proteiny do stavu peptidů a želatináza je želatina a kolagen obsažený v masu.

Slinivka břišní

V této fázi, "práce":

• trypsin - zodpovědný za štěpení proteinů;
• alpha Hymmipcin - pomáhá absorpci proteinů;
• elastázy - rozdělit některé typy proteinů;
• nukleázy - pomáhají lámání nukleových kyselin;
• steapsin - přispívá k absorpci mastných potravin;
• amyláza - zodpovědná za absorpci škrobu;
• lipasa - rozděluje tuky (lipidy) obsažené v mléčných výrobcích, ořechech, oleji a masu.

Tenké střevo

Přes potravinové částice "Vyjádřené":

• peptidázy - rozdělené peptidové sloučeniny na úroveň aminokyselin;
• sakaraza - pomáhá absorbovat složitý cukr a škrob;
• maltaza - rozbije disacharidy do stavu monosacharidů (sladový cukr);
• laktáza - rozbije laktózu (glukóza obsažená v mléčných výrobcích);
• lipáza - přispívá k absorpci triglyceridů, mastných kyselin;
• erespin - působí na proteiny;
• isomaltáza - "Works" s maltózou a isomalózou.

Dvojtečka

Zde se provádějí enzymové funkce:

• intestinální hůlka - zodpovědná za štěpení;
• lactobacilli - ovlivňují laktózu a některé jiné sacharidy.

Kromě těchto enzymů je stále:

• diastasis - trávicí zeleninový škrob;
• invertáza - rozděluje sacharózu (stolní cukr);
• glukoamyláza - se změní na glukózu;
• alpha Galactosidase - přispívá k trávení fazolí, semen, sójových výrobků, kořenové zeleniny a listy;
• bromelain - enzym získaný od, přispívá k rozdělení různých typů proteinů, je účinný na různých úrovních kyselosti média, má protizánětlivé vlastnosti;
• dapain - enzym izolovaný ze syrového papája přispívá k rozdělení malých a velkých proteinů, je účinný v širokém rozsahu substrátů a kyselosti.
• celuláza - rozděluje celulózu, rostlinná vlákna (v lidském těle není detekována);
• endoprotea - rozděluje peptidové připojení;
• extrakt z býčího žluče - enzym zvířecí původ, stimuluje střevní motor;
• pankreatin - enzymo živočišného původu, urychluje trávení a proteiny;
• pancrelipase - zvířecí enzym, podporuje asimilaci

  Fermentované produkty jsou téměř ideálním zdrojem příznivých bakterií nezbytných pro správné trávení. A v době, kdy lékárna Probiotika "práce" pouze v horní části trávicího systému a často se nedostanou do střeva, účinek enzymatických produktů je cítil v celém gastrointestinálním traktu.

  Například meruňky obsahují směs užitečných enzymů, včetně invertázy, která je zodpovědná za štěpení glukózy a přispívá k rychlému uvolňování energie.

  Přírodní zdroj lipázy (přispívá k rychlejšímu trávení lipidů) může sloužit. V těle, tato látka produkuje slinivku břišní. Abyste však usnadnili život tohoto těla, můžete se nechat hýčkat, například salát s avokády - lahodné a užitečné.

  Kromě toho je možná nejznámějším zdrojem, také dodává Amilazu a Maltazu tělu. Amylaza také obsahuje v chleba, z nich. Maltaza podporuje štěpení maltózy, tzv. Malt cukru, který v hojnosti je prezentován v pivu a kukuřičném sirupu.

  Další exotický ovoce - ananas obsahuje celou sadu enzymů, včetně bromely. A podle některých studií má také protirakovin a protizánětlivé vlastnosti.

  Extrémní a průmysl

  Extrémní jsou látky, které jsou schopny udržovat životně důležitou aktivitu v extrémních podmínkách.

  Živé organismy, stejně jako enzymy, které jim umožňují fungovat, byly nalezeny v gejzírech, kde je teplota v blízkosti bodu varu, a hluboko v ledu, stejně jako v extrémní slanosti (údolí smrti v USA). Kromě toho vědci našli enzymy, pro které úroveň pH, \u200b\u200bjak se ukázalo, není také zásadním požadavkem pro účinnou práci. Výzkumníci se zvláštním zájmem jsou zkoumány extremofilními enzymy, jako látky, které mohou být široce používány v průmyslu. I když dnes enzymy již našli své použití v průmyslu jako biologicky a ekologicky šetrné látky. Použití enzymů je uchýleno k potravinářskému průmyslu, kosmetologii, výrobě chemikálií pro domácnost.

  Velvikova Nina Vladislavovna

  Specialita: infekční, gastroenterolog, Pulmonologist.

  Společná zkušenost: 35 let.

  Vzdělání:1975-1982, 1MMI, San Gig, vyšší kvalifikace, infekční fyzika.

  Science titul: Vyšší telefon, kandidát lékařských věd.

Enzymy

Metabolismus v těle může být stanoven jako soubor všech chemických transformací, které jsou podrobeny sloučeninám přicházejícím zvenčí. Tyto transformace zahrnují všechny známé typy chemických reakcí: intermolekulární přenos funkčních skupin, hydrolytického a ne-hydrolytického štěpení chemických vazeb, intramolekulárního nastavení, neoplazmy chemických vazeb a reakce redoxu. Takové reakce se vyskytují v těle s extrémně vysokou rychlostí pouze v přítomnosti katalyzátorů. Všechny biologické katalyzátory jsou proteinové látky a nesou jmenovité enzymy (dále jen f) nebo enzymy (E).

Enzymy nejsou složkami reakcí, ale pouze urychlují dosažení rovnováhy zvyšování rychlosti přímé i reverzní transformace. Zrychlení reakce probíhá v důsledku poklesu aktivační energie - energetické bariéry, která odděluje jeden stav systému (počáteční chemickou sloučeninu) z druhého (reakčního produktu).

Enzymy urychlují různé reakce v těle. Tak poměrně jednoduché z hlediska tradiční chemie, reakce štěpení vody z kyseliny sakové s tvorbou CO 2 vyžaduje účast enzymu, protože Bez ní probíhá příliš pomalu, aby reguloval pH krve. Díky katalytickému účinku enzymů v těle je možné proudit takové reakce, což by bylo vykřikováno bez katalyzátoru ve stovkách a tisícekrát pomalejší.

Vlastnosti enzymů

1. Vliv na míru chemické reakce: enzymy zvyšují rychlost chemické reakce, ale oni sami nejsou vynakládáni.

Reakční rychlost je změna koncentrace reakčních složek na jednotku času. Pokud jde o rovný směr, pak koncentrace reakčních látek je proporcionální, pokud je opačná úměrná koncentraci reakčních produktů. Poměr sazeb přímých a reverzních reakcí se nazývá rovnovážná konstanta. Enzymy nemohou měnit hodnoty rovnovážné konstanty, ale stav rovnováhy v přítomnosti enzymů přichází rychleji.

2. Specifičnost působení enzymů. V buňkách těla proudí 2-3 tisíc reakcí, z nichž každý je katalyzován určitým enzymem. Specifičnost enzymu působení je schopnost urychlit tok jedné jednoznačné reakce, aniž by to ovlivnilo rychlost zbytku, dokonce velmi podobná.

Rozlišovat:

Absolutní - když f katalyzuje pouze jednu definitivní reakci (argináza - štěpení argininu)

Relativní (Skupinové speciality) - F katalyzuje určitou třídu reakcí (např. Hydrolytické dělení) nebo reakce s účastí určité třídy látek.

Specifičnost enzymů je způsobena jejich jedinečnou aminokyselinovou sekvencí, na kterém závisí konformace účinného středu, interakce s reakčními složkami, závisí.

Látka, jejíž chemická transformace je katalyzována enzymem, se nazývá substrát (y) .

3. Aktivita enzymů je schopnost urychlit reakční frekvenci v různých stupních. Činnost je vyjádřena v:

1) Mezinárodní činnost jednotky - (me) počet enzymů katalyzujícího konverzi 1 mikronového substrátu po dobu 1 minuty.

2) Ratály (CAT) - množství katalyzátoru (enzym) schopný přeměnit 1 mol substrátu pro 1 s.

3) Specifická činnost - počet jednotek aktivit (některý z výše uvedených) ve studovaném vzorku na celkovou hmotnost proteinu v tomto vzorku.

4) Méně často používají molární aktivitu - počet molekul substrátu otočené jednou enzymovou molekulou za minutu.

Aktivita závisí jako první z teploty . Největší aktivita jednoho nebo jiného enzymu se projevuje optimální teplotou. Pro živého organismu je tato hodnota v rozmezí +37,0 - +39,0 ° C, v závislosti na typu zvířete. S poklesem teploty se brownovský pohyb zpomaluje, snižuje rychlost difúze, a proto zpomaluje proces tvorby komplexu mezi enzymem a reakčními složkami (substráty). V případě zvýšení teploty nad +40 - +50 ° C se enzymová molekula, která je proteinem, vystavena procesu denaturace. Současně se rychlost chemické reakce výrazně klesá (obr. 4.3.1.).

Aktivita enzymů závisí také na prostředí pH . Pro většinu z nich existuje určitá optimální hodnota pH, ve které je jejich činnost maximum. Vzhledem k tomu, že buňka obsahuje stovky enzymů a pro každou z nich jsou jeho vlastní limity pH, změna pH je jednou z důležitých faktorů pro regulaci enzymatické aktivity. Takže v důsledku jednoho chemického systému, s účastí určitého pH enzymu, jehož velkoobchod, který spočívá v objemu 7,0 - 7,2, je vytvořen produkt, který je kyselina. Současně je hodnota pH posunuta na oblast 5,5 - 6,0. Aktivita enzymu je prudce snížena, rychlost tvorby produktu je zpomalena, ale zároveň je aktivován další enzym, pro které jsou tyto hodnoty pH optimální a produkt první reakce se podrobí dalšímu Chemická transformace. (Další příklad pepsinu a trypsinu).

Enzymy jsou vysoce specifické proteinové přírodní katalyzátory, které urychlují chemické reakce u zvířat a rostlinných organismů. Téměř všechny chemické transformace v živé látce se provádějí pomocí enzymů. Lze říci, že enzymy jsou hnací silou biochemických procesů v živých organismech.

V závislosti na povaze a cíli mohou být enzymy přiděleny do životního prostředí nebo držet se uvnitř buňky. Neztrácejí katalytická schopnost a po oddělení od těla (ale mimo buňku, enzymy pouze štěpené látky). Je založen na jejich použití v potravinářském, lehkém a zdravotním průmyslu, zemědělství a dalších odvětvích národního hospodářství.

Academician I. P. Pavlov napsal: "Enzymy jsou, aby mohli mluvit první činnost života. Všechny chemické procesy jsou zasílány v těle těchto látek, jsou příčinnými činidly všech chemických transformací. Všechny tyto látky hrají obrovskou roli, určují tyto procesy, díky kterému život se projevuje, jsou v plném smyslu života patogenů. "

Všechny enzymatické reakce probíhají snadno a rychle. Enzymové reakce katalyzované tělem nejsou doprovázeny tvorbou vedlejších produktů, zatímco v organických reakcích prováděných pomocí umělých katalyzátorů se vždy vytvoří alespoň jeden nebo více takových výrobků.

V živých organismech jsou enzymy v uspořádaném stavu. V jednotlivých strukturálních formacích buňky enzymu reakce postupují do přísně definovaného řádu. Přesně koordinované s sebou, jednotlivé cykly reakcí zajišťují životně důležitou aktivitu buněk, orgánů, tkání a těla jako celku. V některých částech buňky se provádí přísně definované biochemické procesy.

Spolu s tím, že enzymy hrají klíčovou roli v živých organismech, mají významné místo ve výrobě potravin a mnoho produktů jiných průmyslových odvětví, stejně jako v zemědělství. Výroba Ethylalkohol, pivo, víno, čaj, chléb, mléko a mnoho dalších výrobků jsou založeny na akci enzymu . Enzymy jsou zapojeny do zrání a oblázková ovoce a zelenina zrání a zhoršení maso a ryba vytrvalost Zrna, mouka, obiloviny a jiné produkty .

V některých případech je přítomnost enzymů v procesu zpracovatelských výrobků nežádoucí. Příkladem toho může být reakce enzymatického ztmavnutí ovoce a zeleniny v důsledku vlivu enzymu polyfenoloxydázy nebo načechraného tuku mouky v důsledku působení obilí enzymů lipázy a lipoxidázy.

V současné době bylo asi 3500 přiděleno z biologických objektů a bylo studováno několik set enzymů. Předpokládá se, že živá buňka může obsahovat více než 1000 různých enzymů. Každý enzym, zpravidla katalyzuje pouze jeden typ chemické reakce. Vzhledem k tomu, že enzym je schopen urychlit pouze jednu reakci nebo zřídka skupinu reakcí jednoho typu, aniž by to mohlo ovlivnit jiné, může se současně vyskytnout mnoho různých reakcí v živých organismech. Ačkoli reakce jednotlivých enzymů postupují nezávisle na sobě, nicméně nejčastěji jsou propojeny komplexní sekvencí tvorby meziproduktů. V tomto případě může produkt jedné reakce sloužit jako substrát nebo činidlo jiného. Proto ve stejné buňce, stovky a tisíce enzymatických reakcí dochází v určité sekvenci a v takových veličinách, které poskytují normální stav buňky, se vyskytuje současně.

Každý živý organismus nepřetržitě syntetizuje enzymy. V procesu růstu těla, počet požadovaných enzymů. Nepřiměřené zvýšení nebo snížení počtu enzymů by mohlo vést k porušení metabolické povahy metabolismu.

V živé buňce mohou být enzymy syntetizovány v různých konstrukčních formách - jádro, cytoplazmy, chloroplasty, mitochondrie, cytoplazmatickou membránu atd.

Jako biologické katalyzátory enzymy spatřit v nevýznamných množstvích schopný převést Obrovské množství substrátu, ke kterému působí. Amyláza slin enzyme tedy odhaluje znatelnou katalytickou aktivitu v ředění 1: 1 000 000 a enzym peroxidázy se ukáže, aby byl aktivní při ředění 1: 5 000 000. Jedna katalázová molekula rozděluje v jedné minutě 5 milionů molekul peroxidu vodíku.

Katalytická aktivita enzymů je mnohokrát vyšší než aktivita anorganických katalyzátorů. Hydrolýza proteinu na aminokyseliny v přítomnosti anorganických katalyzátorů při teplotě 100 ° C a výše se provádí v několika desítkách hodinách. Stejnou hydrolýzu, s účastí specifických enzymů, končí po dobu kratší než hodinu a teče při teplotě 30 - 40 ° C. Úplná hydrolýza škrobu s kyselinou se vyskytuje za několik hodin, zatímco pro fermentační hydrolýzu při teplotě místnosti stráví několik minut. Je známo, že železné ionty katalyticky urychlují štěpení peroxidu vodíku do vodíku a kyslíku. Ale atomy železa zahrnuty v katalázovém enzymovém enzymu působí na peroxidu vodíku 10 miliard krát aktivněji z obvyklého železa: 1 mg železa v enzymu je schopen vyměnit 10 tun anorganické železo během katalytického oddělení peroxidu vodíku.

Důležitou charakteristikou enzymy jsou specifičnost jejich akce . Specifičnost enzymů je mnohem vyšší než u katalyzátorů anorganické povahy. Menší se někdy mění v chemické struktuře látky vylučují projev účinku na tuto látku specifického enzymu. Specifičnost účinku enzymů se projevuje také v případech, kdy se látka liší v chemické struktuře. Enzymy urychlují hydrolýzu proteinů, neovlivňují hydrolýzu škrobu a naopak.

Podle stupně specificity se enzymy v sobě liší. Některé enzymy katalyzují pouze jedinou reakci a další velké množství reakcí. Enzym glykooxidázy katalyzuje glukózu glukózy a trypsin hydrolyzuje specifické peptidové vazby v proteinech a aminokyselinových etherech.

Specifičnost působení enzymů někdy vede k tomu, že nikdo neovlivňuje organickou sloučeninu, ale dvě enzymy.

Skupina skupiny Představují všechny enzymy, to znamená, že katalyzují pouze speciální typ reakce, například oxidaci monosacharidů nebo hydrolýzu oligosacharidů.

Enzymy, jsou specifické katalyzátory, zrychlete přímou i zpětnou reakci , tj. Hydrolýza a syntéza látky, na které působí. Směr tohoto procesu závisí na koncentraci počátečních a konečných produktů a podmínek, ve kterých reakce probíhá. Zároveň je prokázáno, že v živé buňce se většina syntézy vyskytuje pod působením ne ty enzymy, které katalyzují štěpení jedné nebo jiné sloučeniny.

Enzymy chemické přírody

Enzymy jsou rozděleny do dvou velkých tříd - jednorázová komponenta, sestávající pouze z proteinu a dvoukomponenta, sestávající z proteinové a bez kuřecí části prostic skupina. Enzymové proteiny mohou být jednoduché (proteiny) a komplexní (proteid). Aktivní protetická skupina (Aktivní centrum) Enzymový hovor agon , ale proteinový nosič – feronon . Reprodukční skupina v kompozici enzymu trvá přibližně 1% hmotnosti.

Síla vazby protetické skupiny (Agona) s feronem má různé itinak enzymy. Se slabým komunikací, disociací enzymu na proteinu a protetické části, která se nazývá kaučovství. . Každá ze skupin tvořených vykazuje katalytickou aktivitu. Úloha koenzymů hraje většina vitamínů - C, v 1, 2, v 6, v 12, N, E, K atd, stejně jako nukleotidy, RNA, sulfhydrylové skupiny, glutyon, železo, měď, atomy hořčíku, . Mnoho enzymů má vysokou katalytickou schopnost pouze v případě, že enzym nespadá do zemědělce a agonu.

NA jednorázová komponenta Mnoho enzymů, štěpení proteinů nebo sacharidů (pepsin, trypsin, táta, amyláza).

Typický dvoukomponenta Enzym je α-karboxyláza, katalyzující štěpení peyrograde kyseliny pro oxid uhličitý a octový aldehyd:

a-karboxyláza

Snzsoso ---- → Snzno + CO 2.

Chemická povaha a-karboxylázy je plně stanovena, aktivní skupina tohoto enzymu obsahuje vitamín 1.

Často působí toky jako průběžný produkt enzymatických reakcí zapojených do přenosu vodíku. Mezi ně patří (výše), glupování, kyselina l-askorbová, chinony a cytochrom. Jiné Coofers působí jako nosiče nebo fosfát, aminu a methylové skupiny.

Molekulární váha Enzymy se značně liší - z několika tisíc na milion Ale většina enzymů má velká molekulová hmotnost .

Kovové obsahují kovykteří se účastní katalytické akce. Tak, žehlička Je součástí protetické skupiny katalázy a peroxidázových enzymů, stejně jako cytochromuloxidázy, která se účastní dýchacích cest. Měď Je součástí oxidačních enzymů polyfenoloxydáz a askorbantoxidáz, které hrají důležitou roli při výměně rostlin.

V čisté formě jsou všechny enzymy krystaly.

Katalytické reakce se provádějí na povrchu enzymových molekul. Protein enzym tvoří dispergovanou fázi, na povrchu, z nichž se reakce vyskytují mezi látkami rozpuštěnými v disperzním médiu. Povrch enzymu-protein-proteinové molekuly; Na povrchu molekuly jsou různé chemicky aktivní skupiny, které jsou snadno vázajícími další přípojky.

Vlastnosti enzymů jsou splatnépředně Přítomnost zvláště aktivních center na povrchu proteinové molekuly - Aminokyselinové radikály nebo pevně připojené k proteinu speciálních chemických skupin. Aktivní centrum se nazývá část enzymu, který je připojen k látce (substrátu) v procesu katalytického působení .