Enzime de biochimie. Clădirea, proprietățile și funcțiile

sau enzime (de la Lat. Fermentum - Zakvaska) - de obicei molecule de proteine \u200b\u200bsau molecule de ARN (ribosimes) sau complexele lor care accelerează (catalizarea) reacțiilor chimice în sistemele live. Reactivii din reacția catalizată de enzimele sunt numite substraturi, iar substanțele recepționate sunt produse. Enzimele specificate la substraturi (Catalizele atfaz împărțind doar ATP și fosforilază fosforilați numai fosforilază).

Activitate enzimatică pot fi reglementate de activatori și inhibitori (Activatori - Creștere, inhibitori - downgrade). Enzimele proteice sunt sintetizate pe ribozomi și ARN - în kernel.

Termeni "enzimă" și "enzimă" au fost folosite de mult timp ca sinonime (Primul în principal în literatura științifică rusă și germană, al doilea - în limba engleză și franceză). Știința enzimelor este chemată enzimologie și nu enzimă (pentru a nu amesteca rădăcinile cuvintelor latine și grecești).

În natura chimică - proteine. Toate reacțiile care implică enzime procedează în principal în neutru, slab alcalin sau slăbiciune. Pentru acțiunea majorității enzimelor de animale cu sânge cald și a persoanei, cea mai favorabilă temperatură este de 37-40 ° C. Procesele enzimatice nu pot curge la temperaturi mai mari de 60 ° C, deoarece enzimele, precum și orice proteine \u200b\u200bsunt susceptibile la denaturarea termică (distrugerea structurii). Enzimele devin active atunci când interacționează cu vitaminele.

Funcții enzimatice

Prezent în toate celulele vii și contribuie la transformarea unei substanțe (substraturi) În altele (Produse).

Acestea acționează în rolul catalizatorii în aproape toate reacțiile biochimice care apar în organismele vii - mai mult de 4000 de reacții biochimice diferite sunt catalizate.

Joacă un rol crucial în toate procesele de activitate vitală, direcționarea și reglementarea metabolismului corpului.

Ca toți catalizatorii, enzimele se vor accelera ca reacție directă, la și inversă, scăzând procesul de activare a procesului. Echilibrul chimic nu este deplasat în direcția directă sau în direcția opusă.

O caracteristică distinctivă a enzimelor în comparație cu catalizatorii care nu sunt discrețională este specificitatea lor ridicată - constanta de legare a unor substraturi cu proteină poate ajunge la 10-10 mol / l și mai puțin. Fiecare moleculă enzimatică este capabilă să efectueze de la câteva mii la câteva milioane de operații pe secundă.

De exemplu, o moleculă enzimatică renină conținută în membrana mucoasă de nămol al vițelului, aproximativ 106 molecule de lapte cazinogen timp de 10 minute la o temperatură de 37 ° C.

În același timp, eficacitatea enzimelor este semnificativ mai mare decât eficacitatea catalizatoarelor non-proteice - enzimele accelerează reacția la milioane și miliarde de ori, catalizatori ne-descoperiți - sute și mii de ori.

Clasificarea enzimelor

Prin tipul de reacții catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase Conform clasificării ierarhice a enzimelor (CF, Codul Comisiei Enzimatic Enzimatic). Clasificarea a fost propusă Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară) . Fiecare clasă conține subclase, astfel încât enzima este descrisă de un set de patru numere separate de puncte. De exemplu, Pepsin are numele UE 3.4.23.1.

Primul număr este descrie în mod rude, mecanismul de reacție catalizat de enzimă:

CF 1: Oxidoreductaza, oxidarea sau recuperarea catalizării. Exemplu: catalază, alcooldehidrogenază

CF 2: Transferazele catalizând transferul de grupări chimice cu o moleculă de substrat la alta. Printre transfer, kinazele care transportă grupări fosfat sunt în mod special izolate, de regulă cu moleculele ATP.

KF 3: Hidrolaze catalizând hidroliza legăturilor chimice. Exemplu: esteraza, pepsină, tripsină, amilază, lipoproteinlipaza

KF 4: Liazii catalizând decalajul de obligațiuni chimice fără hidroliză cu formarea unei legături duble într-unul din produse.

CF 5: IzAoreraza, catalizarea modificărilor structurale sau geometrice în molecula de substrat.

CF 6: Ligazele catalizând formarea legăturilor chimice între substraturi în detrimentul hidrolizei ATP. Exemplu: ADN polimerază

Fiind catalizatori, enzimele accelerează atât reacția directă, cât și reacția inversă, de exemplu, legăturile sunt capabile de catalizare și reacție inversă - conexiuni pentru duble legături.

Acorduri de nume enzimă

De obicei, enzimele sunt numite tipul de reacție catalizată, adăugând sufix -AZA. La titlul substratului (de exemplu, lactază - o enzimă implicată în transformarea actozei).

O astfel de revoluție, în diverse enzime care efectuează o funcție va fi același nume. Astfel de enzime se disting prin alte proprietăți, de exemplu, prin pH optim (fosfataza alcalină) sau localizarea în celulă (Membrană ATPAZ).

Fermentaţie

Fermentaţie (Fermentaţie) - Procesul de scindare enzimatică a carbohidraților prin bacterii și drojdie în condiții anaerobe.

Procesul de fermentare De asemenea, numit procesul fermentaţie (fermentaţie) .

Boli asociate cu insuficiență din depreciere

Absența sau reducerea activității oricărei enzime (adesea și a activității excesive) la om duce la dezvoltarea bolilor (enzimatia) sau la moartea corpului. Astfel, moștenirea bolii copiilor - Galaktozhemia (duce la retardarea mintală) - se dezvoltă datorită unei încălcări a sintezei enzimei responsabile pentru transformarea galactozării glucozei ușor digerabile. Cauza unei alte boli ereditare - fenilchetonurie, însoțită de o tulburare mentală, este pierderea celulelor hepatice capacitatea de a sintetiza enzima catalizând transformarea tirozinei de fenilalanină aminoacid. Determinarea activității multor enzime din sânge, urină, spinări, semințe și alte fluide ale corpului este utilizată pentru a diagnostica o serie de boli. Cu ajutorul unei astfel de analize serice, detectarea este posibilă la stadiul incipient al infarctului miocardic, a hepatitei virale, a pancreatitei, a jadului și a altor boli.

Enzime de la CCI.

Digesheble.
Codul digestabil 46160.

Un aditiv biologic activ al alimentelor digesheble este un produs care este o combinație echilibrată de plantare a enzimelor de origine vegetală. "Digesheble" familiar pentru mulți consumatori pentru "Programul 2 al Kolo-Vada Plus", ca element al etapei a treia a programului de curățare a corpului, dar acest complex poate fi achiziționat ca un produs independent dacă este necesar să se restabilească sănătoși digestie.

Formula digestivă.
Formula de digestie Cod 1601

Formula digestivă este un complex echilibrat de enzime și culturi probiotice, care va asigura o asistență incontestabilă în disbacterioză și alte tulburări în tractul gastrointestinal, normalizând microflora intestinală, asigurând creșterea microorganismelor benefice și îmbunătățirea activității enzimei.

1. Schimbați energia de reacție liberă

2. Inhibați reacția inversă

3. Schimbați constanta echilibrului de reacție

4. Selectați reacția la o soluție cu valori mai mici ale energiei de activare a reacțiilor intermediare

102. Schimbarea conformării moleculei enzimatice poate apărea:

2. Numai la schimbarea pH-ului

103. Schimbarea gradului de ionizare a grupărilor funcționale ale enzimei apare atunci când:

1. Numai atunci când temperatura se schimbă

2. Numai la schimbarea pH-ului

3. Numai atunci când modificați ambele condiții

4. Nu se întâmplă sub nicio modificare

104. Hidroliza legăturilor peptidice are loc la:

1. Numai atunci când temperatura se schimbă

2. Numai la schimbarea pH-ului

3. La schimbarea ambelor condiții

4. Nu apare sub nicio modificare a temperaturii și a pH-ului

105. Încălcarea legăturilor slabe în molecula enzimatică apare atunci când:

2. Numai la schimbarea pH-ului

3. La schimbarea ambelor condiții

4. Nu se întâmplă sub nicio modificare

106 Pepsin prezintă o activitate optimă cu valoarea pH-ului:

1. 1,5-2,5

107. PH-ul optim pentru majoritatea enzimelor este:

1. rn.< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. Alegeți din următoarele afirmații corecte:

1. Toate enzimele prezintă o activitate maximă la pH \u003d 7

2. Majoritatea enzimelor prezintă o activitate maximă la pH aproape de neutru

3. Pepsin prezintă activitatea maximă la pH \u003d 1.5-2.5

109. Cu ajutorul ecuației moderenului Michaelis, puteți calcula:

4. Modificări ale energiei libere în timpul reacției chimice

V \u003d v max x [s] / k m + [s]

1. Energia activării reacției chimice

2. Enzime de reacție catalizată cu viteză

3. Reacția chimică a barierei energetice

111. Selectați răspunsurile corecte: Mikhailis Constant (K M) este:

2. Poate avea o valoare diferită pentru izoenzime

3. Valoarea în care toate moleculele enzimatice sunt sub formă de es

4. Cu cât este mai mare valoarea sa, cu atât este mai mare afinitatea enzimei la substrat

112. Alegeți răspunsurile corecte: Constanța Mikhailis (K M) este:

1. Parametrul cineticii unei reacții enzimatice

2. Valoarea la care toate moleculele enzimatice sunt sub formă de es

3. Cu cât este mai mare valoarea sa, cu atât este mai mare afinitatea enzimei la substrat

4. Concentrația substratului la care se obține jumătate din reacția maximă a vitezei de reacție (V Max)

113. Denumiți caracteristicile structurii și funcționării enzimelor Alto-Machine:

3. Atunci când interacționează cu liganzii, există o schimbare de cooperare în conformitate cu subunitatea

4. Atunci când interacționează cu liganzii, există o schimbare de cooperare în conformitate cu subunitatea

114. Apelați caracteristicile structurii și funcționării enzimelor alto-solide:

1. De regulă, sunt proteine \u200b\u200boligomerice

2. De regulă, nu sunt proteine \u200b\u200boligomerice.

3. Expuneți proprietăți de reglementare în timpul disocierii moleculei proteice

4. Atunci când interacționează cu liganzii, există o schimbare de cooperare în conformitate cu subunitatea

Enzimele sunt un tip special de proteine \u200b\u200bpe care natura i se atribuie rolul catalizatorii diferitelor procese chimice.

Acest termen este constant pe auzul auzului, cu toate acestea, departe de toată lumea înțelege ce este o enzimă sau enzimă, care funcționează această substanță și care este diferența dintre enzimele enzimatice și sunt diferite. Toate acestea sunt învață acum.

Fără aceste substanțe, nici oamenii, nici animalele nu ar putea să digera alimente. Și pentru prima dată, utilizarea enzimelor în viața de zi cu zi, omenirea a recurs la mai mult de 5 mii de ani în urmă, când strămoșii noștri au învățat să țină lapte în "feluri de mâncare" din stomacurile animalelor. În astfel de condiții, sub influența enzimei Rennet transformate în brânză. Și acesta este doar un exemplu de activitate enzimatică ca un catalizator care accelerează procesele biologice. Astăzi, enzimele sunt indispensabile în industrie, ele sunt importante pentru producție, piele, textile, alcool și chiar beton. Aceste substanțe utile sunt, de asemenea, prezente în detergenți și pulberi de spălare - este de ajutor pentru a elimina petele la temperaturi scăzute.

Dezactivarea istoriei

Enzima tradusă din limba greacă "Zakvaska". Iar descoperirea acestei substanțe, omenirea este obligată lui Olandezul Jan Baptist Van Helmont, care a trăit în secolul al XVI-lea. La un moment dat, el a fost foarte interesat de fermentarea alcoolului și în timpul studiului a găsit o substanță necunoscută accelerarea acestui proces. Olandezul la numit fermentatum, ceea ce înseamnă "fermentație". Apoi, aproape trei secole mai târziu, francezul Louis Paster, observând, de asemenea, procesele de fermentație, a ajuns la concluzia că enzimele nu sunt altceva decât substanțele unei celule vii. Și după un timp, germanul Eduard Bunner a menținut enzima de drojdie și a stabilit că această substanță nu era un organism viu. El ia dat, de asemenea, numele său - "Zimaz". Câțiva ani mai târziu, un alt german Willy Küne a propus ca toți catalizatorii de proteine \u200b\u200bsă se împartă în două grupe: enzime și enzime. Iar al doilea termen el a propus să numească "Zakvask", ale căror acțiuni sunt distribuite în afara organismelor vii. Și numai 1897 au pus capăt tuturor disputelor științifice: ambii termeni (enzime și enzimă) au fost decise să folosească ca sinonime absolute.

Structura: lanțul de mii de aminoacizi

Toate enzimele sunt proteine, dar nu toate proteinele sunt enzime. Ca și alte proteine, enzimele constau în. Și ceea ce este interesant, de a crea fiecare enzimă merge de la o sută milioane de aminoacizi, strâns, ca niște perle de pe fir. Dar acest fir nu se întâmplă nici măcar - de obicei se aplecă de o sută de ori. Astfel, este creată o structură unică tridimensională pentru fiecare enzimă. Între timp, molecula enzimatică este o formare relativ mare și doar o mică parte a structurii sale, așa-numitul centru activ, participă la reacții biochimice.

Fiecare aminoacid este conectat la un alt tip specific de legătură chimică, iar fiecare enzimă are o secvență unică de aminoacizi. Pentru a crea cele mai multe dintre ele, se utilizează aproximativ 20 de specii. Chiar și modificările minore ale secvenței aminoacizilor pot schimba radical aspectul și "talentele" enzimei.

Proprietăți biochimice

Deși cu participarea enzimelor în natură există un număr mare de reacții, dar toate pot fi împărțite în 6 categorii. În consecință, fiecare dintre aceste șase reacții încalcă sub influența unui anumit tip de enzime.

Reacții cu participarea enzimelor:

1. Oxidare și recuperare.

Enzimele care participă la aceste reacții sunt numite oxidoreductaze. De exemplu, este posibil să se amintească cum, alcohhidrogenazele convertesc alcooli primari în aldehidă.

1. Răspunsul la transferul de grup.

Enzime, datorită căruia apar aceste reacții sunt numite transferuri. Ei au capacitatea de a muta grupuri funcționale de la o moleculă la alta. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, atunci când substransferaza alaninului este deplasată de grupări alfa-amino între alanină și aspartatul. De asemenea, transferazele se deplasează grupările fosfat între ATP și alte conexiuni și se creează din reziduuri.

1. Hidroliză.

Hidrolazele implicate în reacție sunt capabile să spargă conexiuni unice prin adăugarea de elemente de apă.

1. Crearea sau eliminarea unei legături duble.

Acest tip de reacții cu mijloace neregrolitice se întâmplă cu participarea Lyase-ului.

1. Izomerizarea grupurilor funcționale.

În multe reacții chimice, poziția grupului funcțional variază în interiorul moleculei, dar molecula însăși constă din aceeași cantitate și tipuri de atomi care au fost înainte de reacție. Cu alte cuvinte, substratul și produsul de reacție sunt izomeri. Acest tip de transformare este posibil sub influența enzimelor izomerazei.

1. Educație de comunicare unică cu eliminarea elementului de apă.

Hidrolazele distrug conexiunea prin adăugarea elementelor de apă în moleculă. Liazii efectuează o reacție inversă, eliminând partea antică a grupurilor funcționale. Astfel, creați o conexiune simplă.

Cum să lucrați în organism

Enzimele accelerează aproape toate reacțiile chimice care apar în celule. Ele sunt vitale pentru oameni, facilitează digestia și accelerează metabolismul.

Unele dintre aceste substanțe ajută la distrugerea moleculelor prea mari în bucăți mai mici, pe care corpul le va putea digera. Alții, dimpotrivă, legați moleculele mici. Dar enzimele, vorbind de limba științifică, posedă o selectivitate ridicată. Aceasta înseamnă că fiecare dintre aceste substanțe poate accelera doar o anumită reacție. Moleculele cu care enzimele "lucrează" sunt numite substraturi. Substraturile, la rândul lor, creează o relație cu o parte a enzimei numită Centrul activ.

Există două principii care explică specificul interacțiunii enzimelor și substraturilor. În așa-numitul model "Castelul cheie", centrul enzimelor enzimatice ocupă un loc de configurație strict definită în substrat. Conform unui alt model, ambii participanți la reacție, centrul activ și substrat, își schimbă formele pentru a se conecta.

Conform principiului, nici interacțiunea nu a apărut este întotdeauna aceeași - reacția sub influența enzimei provine de multe ori mai repede. Ca urmare a acestei interacțiuni, noile molecule sunt "născute", care sunt apoi separate de enzimă. Iar substanța catalizator continuă să-și îndeplinească activitatea, dar deja cu participarea altor particule.

Hiper și hipoactivitate

Există cazuri în care enzimele își îndeplinesc funcțiile cu intensitate incorectă. Activitatea excesivă determină formarea excesivă a produsului de reacție și deficiența substratului. Ca rezultat, deteriorarea bunăstării și a bolilor grave. Cauza enzimei hiperactivității poate fi atât o tulburare genetică, cât și o exces de vitamine sau utilizate în reacție.

Hipoactivitatea enzimelor poate provoca chiar și moartea atunci când, de exemplu, enzimele nu îndepărtează toxinele din organism sau deficitul ATP apare. Cauza unui astfel de stat poate fi, de asemenea, gene mutante sau, dimpotrivă, hipovitaminoza și lipsa de alți nutrienți. În plus, temperatura redusă a corpului încetinește în mod similar funcționarea enzimelor.

Catalizator și nu numai

Astăzi puteți auzi adesea despre beneficiile enzimelor. Dar care sunt aceste substanțe pe care depinde eficiența corpului nostru?

Enzimele sunt molecule biologice ale căror ciclu de viață nu este determinat de cadrul de la naștere și deces. Pur și simplu lucrează în organism până se dizolvă. De regulă, acest lucru se întâmplă sub influența altor enzime.

În procesul de reacție biochimică, ele nu fac parte din produsul final. Când reacția este finalizată, enzima lasă substratul. După aceasta, substanța este gata să înceapă din nou lucrul, dar deja pe cealaltă moleculă. Și astfel continuă la fel de mult ca și corpul este necesar.

Unicitatea enzimelor este că fiecare dintre ele efectuează doar una, este alocată funcția. Răspunsul biologic apare numai atunci când enzima găsește substratul corect pentru el. Această interacțiune poate fi comparată cu principiul lucrării cheii și de blocare - numai elementele selectate corect vor putea "lucra". O altă caracteristică: pot funcționa la temperaturi scăzute și pH moderat, iar rolul catalizatorii este mai stabil decât orice alte substanțe chimice.

Enzimele ca catalizatori accelerează procesele metabolice și alte reacții.

De regulă, aceste procese constau în anumite etape, fiecare dintre acestea necesită funcționarea unei enzime speciale. Fără acest lucru, ciclul de conversie sau accelerația nu vor putea fi finalizate.

Poate că toate funcțiile enzimelor sunt cele mai cunoscute - rolul catalizatorului. Aceasta înseamnă că enzimele combină reactivii chimici în așa fel încât să reducă costurile energetice necesare pentru formarea mai rapidă a produselor. Fără aceste substanțe, reacțiile chimice vor curge de sute de ori mai lent. Dar pe această abilitate de enzime nu sunt epuizate. Toate organismele vii conțin energia necesară pentru a-și continua viața. Adenozinelithosfat, sau ATP, este un fel de baterie încărcată, care furnizează celule de energie. Dar funcționarea ATP este imposibilă fără enzime. Și enzima principală care produce ATP, - sintază. Pentru fiecare moleculă de glucoză, care este transformată în energie, sinteza produce aproximativ 32-34 molecule ATP.

În plus, enzimele (lipază, amilază, protează) sunt utilizate în mod activ în medicină. În special, serviți ca o componentă a medicamentelor enzimatice, cum ar fi "Festal", "Mezim", "Panzinorm", "Pankreatin" folosit pentru a trata indentarea stomacului. Dar unele enzime sunt, de asemenea, capabile să influențeze sistemul de circuit de sânge (cheaguri de sânge dizolvat), accelerează vindecarea rănilor purulente. Și chiar și în terapia anti-cancer, ei recurg, de asemenea, la ajutorul enzimelor.

Enzime Definirea factorilor de activitate

Deoarece enzima este capabilă să accelereze mai multe ori reacția, activitatea sa este determinată de așa-numitul număr de revoluții. Acest termen denotă numărul de molecule ale substratului (substanță de reacție), care este capabil să transforme 1 moleculă enzimatică în 1 minut. Cu toate acestea, există o serie de factori care definesc rata de reacție:

1. Concentrația de substrat.

O creștere a concentrației substratului duce la accelerarea reacției. Cu cât sunt mai multe molecule ale substanței active, cu atât mai rapid se procedează reacția, deoarece sunt implicate mai multe centre active. Cu toate acestea, accelerația este posibilă numai până când toate moleculele enzimatice sunt implicate. După aceasta, chiar și o creștere a concentrației substratului nu va fi accelerată de reacție.

1. Temperatura.

În mod tipic, creșterea temperaturii duce la accelerarea reacțiilor. Această regulă funcționează pentru majoritatea reacțiilor enzimatice, dar numai atâta timp cât temperatura nu se ridică peste 40 de grade Celsius. După acest semn, rata de reacție, dimpotrivă, începe să scadă dramatic. Dacă temperatura scade sub marcajul critic, viteza reacțiilor enzimatice va crește din nou. Dacă temperatura continuă să crească, legăturile covalente se pierde, iar activitatea catalitică a enzimei este pierdută pentru totdeauna.

1. Aciditate.

Rata reacțiilor enzimatice afectează, de asemenea, indicatorul de pH. Pentru fiecare enzimă, există un nivel optim de aciditate, în care reacția trece cel mai adecvat. Schimbarea nivelului pH-ului afectează activitatea enzimei și, prin urmare, ratele de reacție. Dacă schimbările sunt prea mari, substratul pierde capacitatea de a se lega la miezul activ, iar enzima nu mai poate cataliza reacția. Cu restaurarea nivelului necesar de pH, activitatea enzimatică este, de asemenea, restabilită.

Enzimele prezente în corpul uman pot fi împărțite în 2 grupe:

• metabolic;
• digestiv.

"Lucrul" metabolic asupra neutralizării substanțelor toxice și, de asemenea, contribuie la producerea de energie și proteine. Bineînțeles, accelerați procesele biochimice în organism.

Pentru ceea ce digestiv este responsabil - este clar din titlu. Dar aici principiul selectivității este declanșat aici: un anumit tip de enzime afectează doar un tip de alimente. Prin urmare, pentru a îmbunătăți digestia, puteți recurge la trucuri mici. Dacă organismul nu digeră ceva de la hrană, atunci este necesar să se completeze rația cu un produs care conține o enzimă care este capabilă să reproducă greu de digerat alimentele.

Enzimele alimentare sunt catalizatori care împărtășesc mâncarea într-o stare în care organismul este capabil să absoarbă substanțe utile de la acestea. Enzimele digestive sunt mai multe tipuri. În corpul uman, diferite tipuri de enzime sunt conținute în diferite părți ale tractului digestiv.

Cavitatea bucală

În acest stadiu, alfa-amilaza afectează alimentele. Se împarte carbohidrații, amidonul și glucoza, care sunt conținute în cartofi, fructe, legume și alte alimente.

Stomac

Aici, Pepsina scoate proteinele în starea peptidelor, iar gelatinaza este gelatina si colagenul continut in carne.

Pancreas

În acest stadiu, "Muncă":

• trypsin - responsabil pentru scindarea proteinelor;
• alpha Hymmipcin - ajută la absorbția proteinelor;
• elastazele - împărțiți unele tipuri de proteine;
• nucleaze - ajuta la ruperea acizilor nucleici;
• steAapsin - contribuie la absorbția alimentelor uleioase;
• amilaza - responsabilă de absorbția amidonului;
• lipasa - împarte grăsimile (lipidele) conținute în produse lactate, nuci, uleiuri și carne.

Intestinul subtire

Peste particulele alimentare "conjurate":

• peptidaze - compuși peptidici divicitați la nivelul aminoacizilor;
• sakaraza - ajută la absorbția zahărului complex și amidon;
• maltaza - sparge disacharidele la starea monozaharidelor (zahăr de malț);
• lactaza - sparge lactoza (glucoză conținută în produse lactate);
• lipaza - contribuie la absorbția trigliceridelor, acizilor grași;
• erepsin - acționează asupra proteinelor;
• izomaltază - "lucrări" cu maltoză și izomaltoză.

Colon

Aici sunt efectuate funcții enzimatice:

• wand intestinal - responsabil pentru digestie;
• lactobacilli - afectează lactoza și alți carbohidrați.

În plus față de aceste enzime, există încă:

• diastasis - digera amidon de legume;
• invertataza - împarte sucroza (zahăr de masă);
• glucoamilaza - se transformă în glucoză;
• alpha Galactosidaza - contribuie la digestia fasolei, semințelor, produselor de soia, legumelor rădăcinii și cu frunze;
• bromelaina - enzima obținută din, contribuie la divizarea diferitelor tipuri de proteine, este eficientă la diferite niveluri de aciditate a mediului, are proprietăți antiinflamatorii;
• papain - o enzimă izolată de papaya brută contribuie la împărțirea proteinelor mici și mari, este eficientă într-o gamă largă de substraturi și aciditate.
• celuloza - împarte celuloza, fibrele de plante (în corpul uman nu sunt detectate);
• endoprotea - împarte conexiunile peptidice;
• extractul de bile - originea animalelor enzimatice, stimulează motocicleta intestinală;
• pancreatin - o enzimă de origine animală, accelerează digestia și proteinele;
• pancrelipaza - enzima animală, promovează asimilarea

  Produsele fermentate sunt o sursă aproape ideală de bacterii benefice necesare pentru digestia corespunzătoare. Și în momentul în care probioticele de farmacie "lucrează" numai în partea superioară a sistemului digestiv și adesea nu ajung la intestin, efectul produselor enzimatice este resimțit în întregul tract gastrointestinal.

  De exemplu, caiseul conțin un amestec de enzime utile, inclusiv invertaza, care este responsabilă pentru scindarea glucozei și contribuie la eliberarea rapidă a energiei.

  Sursa naturală de lipază (contribuie la o digestie mai rapidă a lipidelor) poate servi. În organism, această substanță produce pancreas. Dar pentru a facilita viața acestui corp, vă puteți răsfăța, de exemplu, o salată cu avocados - delicios și util.

  În plus, este probabil cea mai faimoasă sursă, aceasta furnizează și Amilaza și Maltazu corpului. Amylaza conține, de asemenea, în pâine, crupe. Maltaza promovează scindarea malțului, așa-numitul zahăr de malț, care în abundență este prezentat în bere și sirop de porumb.

  Un alt fruct exotic - ananas conține un întreg set de enzime, inclusiv bromeline. Și el, potrivit unor studii, are și proprietăți anti-cancer și antiinflamatorii.

  Extreme și industrie

  Extremele sunt substanțe care pot menține activitatea vitală în condiții extreme.

  Organismele vii, precum și enzimele care le permit să funcționeze, au fost găsite în gheizere, unde temperatura este aproape de punctul de fierbere și adânc în gheață, precum și în salinitate extremă (Valea morții în SUA). În plus, oamenii de știință au descoperit enzime pentru care nivelul pH-ului, așa cum sa dovedit, nu este, de asemenea, o cerință fundamentală pentru o muncă eficientă. Cercetătorii cu un interes deosebit sunt examinate de enzimele extremofilului, deoarece substanțele care pot fi utilizate pe scară largă în industrie. Deși enzimele de astăzi au găsit deja utilizarea lor în industrie ca substanțe biologic și ecologice. Utilizarea enzimelor este recursă în industria alimentară, cosmetologia, producția de substanțe chimice de uz casnic.

  Velvikova Nina Vladislavovna.

  Specialitate: infecțios, gastroenterolog, pulmonolog.

  Experiență comună: 35 de ani.

  Educaţie:1975-1982, 1MMI, San Gig, calificare superioară, fizică infecțioasă.

  Gradul de știință: Telefon superior, candidat la științe medicale.

Enzime

Metabolismul din organism poate fi determinat ca un set de transformări chimice care sunt supuse compușilor proveniți din exterior. Aceste transformări includ toate tipurile cunoscute de reacții chimice: transferul intermolecular al grupărilor funcționale, clivaj hidrolitic și non-hidrolitic al legăturilor chimice, ajustarea intramoleculară, neoplasma de obligațiuni chimice și reacțiile redox. Astfel de reacții apar în organism cu o viteză extrem de mare numai în prezența catalizatorilor. Toți catalizatorii biologici sunt substanțe de proteine \u200b\u200bși transportă enzimele dentare (denumite în continuare f) sau enzime (e).

Enzimele nu sunt componente ale reacțiilor, ci doar accelerează realizarea echilibrului, mărind viteza de transformare directă și inversă. Accelerarea reacției are loc datorită scăderii energiei de activare - a barierului energetic, care separă o stare a sistemului (compusul chimic inițial) de la celălalt (produs de reacție).

Enzimele accelerează o varietate de reacții în organism. Atât de simplu din punctul de vedere al chimiei tradiționale, reacția de scindare a apei din acidul coalic cu formarea de CO 2 necesită participarea enzimei, deoarece Fără aceasta, se desfășoară prea lent pentru a regla pH-ul sanguin. Datorită efectului catalitic al enzimelor din organism, devine posibil să curgă astfel de reacții, ceea ce ar fi strigat fără un catalizator în sute și de mii de ori mai lent.

Proprietățile enzimelor

1. Influența asupra ratei de reacție chimică: enzimele măresc rata de reacție chimică, dar ei înșiși nu sunt cheltuiți.

Rata de reacție este o modificare a concentrației componentelor de reacție pe unitate de timp. Dacă merge într-o direcție dreaptă, concentrația de substanțe de reacție este proporțională dacă în contrariul este proporțională cu concentrația produselor de reacție. Raportul dintre ratele reacțiilor directe și inverse se numește o constantă de echilibru. Enzimele nu pot schimba valorile constantei echilibrului, dar starea de echilibru în prezența enzimelor este mai rapidă.

2. Specificitatea acțiunii enzimelor. În celulele corpului curge 2-3 mii de reacții, fiecare dintre care este catalizat de o anumită enzimă. Specificitatea acțiunii enzimatice este capacitatea de a accelera fluxul unei reacții definite, fără a afecta viteza restului, chiar foarte asemănătoare.

Distinge:

Absolut - când F catalizează doar o singură reacție definită (arginase - arginină divizare)

Relativ (Speciale de grup) - F catalizează o anumită clasă de reacții (de exemplu, divizarea hidrolitică) sau reacția cu participarea unei anumite clase de substanțe.

Specificitatea enzimelor se datorează secvenței lor unice de aminoacizi, pe care depinde conformația centrului activ, interacționând cu componentele de reacție.

Substanță a cărei transformare chimică este catalizată de enzima substrat (e) .

3. Activitatea enzimelor este capacitatea de a accelera rata de reacție în diferite grade. Activitatea este exprimată în:

1) Unități internaționale de activitate - (ME) Numărul de enzime catalizând conversia unui substrat de 1 microni timp de 1 min.

2) Ratale (pisica) - cantitatea de catalizator (enzima) capabila de a converti 1 mol de substrat pentru 1 s.

3) Activitate specifică - numărul de unități de activitate (oricare dintre cele de mai sus) în eșantionul studiat la masa totală a proteinei din această probă.

4) Utilizați mai puțin activitatea molară - numărul de molecule de substrat transformat cu o moleculă enzimatică pe minut.

Activitatea depinde în primul rând de la temperatură . Cea mai mare activitate a uneia sau a unei alte enzime manifestat la o temperatură optimă. Pentru un organism viu, această valoare este de +37,0 - +39,0 ° C, în funcție de tipul de animal. Cu o scădere a temperaturii, mișcarea browniană încetinește, rata de difuzie scade și, prin urmare, încetinește procesul de formare a unui complex între enzima și componentele de reacție (substraturi). În cazul creșterii temperaturii peste +40 - +50 ° C, molecula enzimatică, care este proteină, este supusă procesului de denaturare. În același timp, viteza reacției chimice scade semnificativ (figura 4.3.1).

De asemenea, activitatea enzimelor depinde de ph mediu . Pentru majoritatea, există o anumită valoare optimă a pH-ului, în care activitatea lor este maximă. Deoarece celula conține sute de enzime și pentru fiecare dintre ele există limite proprii ale pH-ului, schimbarea pH-ului este unul dintre factorii importanți pentru reglementarea activității enzimatice. Astfel, ca urmare a unui sistem chimic, cu participarea unui anumit enzimatic PH, a căror en-gros este în formă de perpecție 7.0 - 7.2, se formează un produs, ceea ce este acid. În același timp, valoarea pH-ului este transferată în regiunea 5.5 - 6.0. Activitatea enzimei este redusă brusc, rata de formare a produsului este încetinită, dar în același timp este activată o altă enzimă, pentru care aceste valori ale pH-ului sunt optime și produsul primei reacții este supus mai departe transformarea chimică. (Un alt exemplu de pepsină și tripsină).

Enzimele sunt catalizatori naturale proteine \u200b\u200bfoarte specifice care accelerează reacțiile chimice la animale și organisme de legume. Aproape toate transformările chimice din substanța viu sunt efectuate cu ajutorul enzimelor. Se poate spune că enzimele reprezintă o forță motrice a proceselor biochimice în organismele vii.

În funcție de natură și de destinație, enzimele pot fi alocate mediului sau pentru a ține în interiorul celulei. Ei nu pierd capacitatea catalitică și după separarea de corp (dar celulele exterioare, enzimele au scos substante). Se bazează pe utilizarea lor în industria alimentară, a luminii și a industriei medicale, a agriculturii și a altor sectoare ale economiei naționale.

Academician I. P. Pavlov a scris: "Enzimele sunt, astfel încât să spunem, primul act de activitate a vieții. Toate procesele chimice sunt trimise în corpul acestor substanțe, sunt agenți cauzali ai tuturor transformărilor chimice. Toate aceste substanțe joacă un rol imens, determină acele procese, datorită care se manifestă viața, ele sunt în întregul simț al agenților patogeni de viață ".

Toate reacțiile enzimatice se desfășoară ușor și rapid. Reacțiile enzimatice catalizate pe corp nu sunt însoțite de formarea de produse secundare, în timp ce în reacțiile organice efectuate cu ajutorul catalizatoarelor artificiale, se formează întotdeauna cel puțin unul sau mai multe astfel de produse.

În organismele vii, enzimele se află într-o stare ordonată. În formațiunile structurale individuale, reacțiile enzimei celulelor se desfășoară într-o ordine strict definită. Fiind coordonat cu precizie unul cu celălalt, ciclurile individuale de reacții asigură activitatea vitală a celulelor, organelor, țesuturilor și corpului în ansamblu. În unele părți ale celulei, se efectuează procese biochimice strict definite.

Împreună cu faptul că enzimele joacă un rol crucial în organismele vii, ele au un loc proeminent în producția de alimente și multe produse din alte industrii, precum și în agricultură. Producție Alcool etilic, bere, vin, ceai, pâine, lapte și multe alte produse se bazează pe acțiunea enzimatică . Enzimele sunt implicate în maturare și pietriș fructe si legume maturare și deteriorare carne si peste persistenţă Cereale, făină, cereale și alte produse .

În unele cazuri, prezența enzimelor în procesul de prelucrare a produselor este nedorită. Un exemplu de acest exemplu poate fi reacția întunericului enzimatic al fructelor și legumelor ca urmare a influenței enzimei de polifenoloxidază sau a pufosului de grăsimi din făină ca urmare a acțiunii granulelor de enzime de lipază și lipoxidazei.

În prezent, aproximativ 3500 au fost alocate obiectelor biologice și au fost studiate câteva sute de enzime. Se crede că celula vie poate conține mai mult de 1000 de enzime diferite. Fiecare enzimă, ca regulă, catalizează doar un singur tip de reacție chimică. Deoarece enzima este capabilă să accelereze doar o singură reacție sau rareori un grup de reacții de un tip, fără a afecta pe alții, multe reacții diferite pot apărea simultan în organismele vii. Deși reacțiile enzimelor individuale se procedează independent unul de celălalt, totuși, cel mai adesea sunt interconectați de secvența complexă de formare a produselor intermediare. În acest caz, produsul unei reacții poate servi drept substrat sau reactiv al altui. Prin urmare, în aceeași celulă, sute și mii de reacții enzimatice apar într-o anumită secvență și în astfel de cantități care asigură simultan starea normală a celulei.

Fiecare organism viu sintetizează continuu enzimele. În procesul de creștere a corpului, numărul de enzime necesare. O creștere sau o scădere disproporționată a numărului de enzime ar putea duce la încălcarea naturii metabolice a metabolismului.

Într-o celulă viu, enzimele pot fi sintetizate în diferite formațiuni structurale - miez, citoplasmă, cloroplaste, mitocondriile, membrana citoplasmatică etc.

Ca catalizatori biologici enzime iată în cantități nesemnificative capabil de conversie Numărul mare de substrat la care acționează. Astfel, enzima de saliva amilazei dezvăluie activitate catalitică vizibilă în diluția 1: 1 000 000, iar enzima de peroxidază se dovedește a fi activă la diluare 1: 5.000.000. O moleculă de catalază se împarte într-un minut 5 milioane de molecule de peroxid de hidrogen.

Activitatea catalitică a enzimelor este de multe ori mai mare decât activitatea catalizatoarelor anorganice. Astfel, hidroliza proteinei la aminoacizi în prezența catalizatorilor anorganici la o temperatură de 100 ° C și mai sus este efectuată în câteva zeci de ore. Aceeași hidroliză, cu participarea enzimelor specifice, se termină mai puțin de o oră și curge la o temperatură de 30-40 ° C. Hidroliza completă a amidonului cu un acid are loc în câteva ore, în timp ce pentru fermentarea hidrolizei la temperatura camerei este petrecută câteva minute. Se știe că ionii de fier accelerează catalitic despicarea peroxidului de hidrogen în hidrogen și oxigen. Dar atomii de fier inclus în enzima de catalază acționează pe peroxidul de hidrogen de 10 miliarde de ori mai energic din fier obișnuit: 1 mg de fier în enzima este capabilă să înlocuiască 10 tone de fier anorganic în timpul separării catalitice a peroxidului hidrogen.

O caracteristică caracteristică importantă enzimele sunt specificitatea acțiunii lor . Specificitatea enzimelor este mult mai mare decât cea a catalizatorilor de natură anorganică. Minor Uneori, schimbările în structura chimică a substanței exclud manifestarea acțiunii asupra acestei substanțe a unei enzime specifice. Specificitatea acțiunii enzimelor se manifestă și în cazurile în care substanța variază în structura chimică. Astfel, enzimele care accelerează hidroliza proteinelor nu afectează hidroliza amidonului și invers.

În funcție de gradul de specificitate, enzimele diferă unul în celălalt. Unele enzime catalizează doar singura reacție și alt număr mare de reacții. Astfel, enzima de glicooxidază catalizează oxidarea glucozei și tripsina hidrolizează legături specifice peptidice în proteine \u200b\u200bși eteri de aminoacizi.

Specificitatea acțiunii enzimelor conduce uneori la faptul că nu se afectează compusul organic, ci două enzime.

Grup de grup Acestea reprezintă toate enzimele, adică catalizeze doar un tip special de reacție, de exemplu oxidarea monozaharidelor sau hidroliza oligozaharidelor.

Enzime, fiind catalizatori specifici, accelerați atât reacția directă cât și inversă , adică hidroliza și sinteza substanței pe care le acționează. Direcția acestui proces depinde de concentrația produselor inițiale și finale și de condițiile în care se produce reacția. În același timp, se dovedește că într-o celulă viu, cea mai mare sinteză are loc sub acțiunea nu a acelor enzime care catalizeze despicarea unuia sau a unui alt compus.

Enzime naturale chimice

Enzimele sunt împărțite în două clase mari - o singură componentă, constând numai din proteine \u200b\u200bși două componente, constând din proteine \u200b\u200bși parte ne-pui, numită protostic grup. Proteinele enzimatice pot fi simple (proteine) și complexe (proteide). Grupul protetic activ (Centrul activ) Apel enzimatic agon , dar carrier de proteine – feronon. . Grupul prompt din compoziția enzimei durează aproximativ 1% din masa sa.

Forța de legare a grupului protetic (agona) cu feron are enzime diferite non-etak. Cu o comunicare slabă, disocierea enzimei asupra proteinei și a părții protetice, numită cofertaj. . Fiecare dintre grupurile formate prezintă activitate catalitică. Rolul coenzimelor joacă majoritatea vitaminelor - C, în 1, 2, în 6, în 12, n, e, k, etc., precum și nucleotide, ARN, grupări sulfhidril, glutatyon, fier, cupru, atomi de magneziu, etc. Multe enzime au o capacitate catalitică ridicată numai dacă enzima nu se încadrează în agricultor și agon.

LA o singură componentă Multe enzime, proteine \u200b\u200bdespicate sau carbohidrați (Pepsin, Trypsin, Tată, Amilază).

Tipic două componente Enzima este a-carboxilază, catalizând despicarea acidului peyrografului pentru dioxid de carbon și aldehidă acetică:

a-carboxilază

SNZSOSO ---- → SNZNO + CO 2.

Natura chimică a α-carboxilazei este pe deplin stabilită, grupul activ al acestei enzime conține vitamina 1.

Adesea, coenzele acționează ca produs interimar al reacțiilor enzimatice implicate în transferul de hidrogen. Acestea includ nicotinamidatenedinucucleotide (de mai sus), a gluderii, acid L-ascorbic, quinones și citocrom. Alte couri acționează ca purtători sau grupări de fosfat, amină și metil.

Greutate moleculară Enzimele variază foarte mult - de la câteva mii la un milion Dar majoritatea enzimelor au greutate moleculară mare .

Metalele conțin metalecare participă la o acțiune catalitică. Asa de, fier Face parte dintr-un grup protetic de enzime de catalază și peroxidază, precum și citocromaoxidază, care participă la procesele respiratorii. Cupru Face parte din enzimele oxidative ale polifenoloxidazelor și ascorbantexidazelor care joacă un rol important în schimbul de plante.

În formă pură, toate enzimele sunt cristale.

Reacțiile catalitice sunt efectuate pe suprafața moleculelor enzimatice. Enzima proteinei formează o fază dispersată, pe suprafața căreia apar reacții între substanțe dizolvate în mediul de dispersie. Suprafața unei molecule de proteină-proteină enzimatică; Pe suprafața moleculei există o varietate de grupuri active chimice care sunt ușor de legat de alte conexiuni.

Proprietățile enzimelor sunt datorateîn primul rând Prezența unor centre deosebit de active pe suprafața moleculei de proteine - radicali de aminoacid sau atașați ferm la proteina de grupuri chimice speciale. Centrul activ se numește partea enzimei care este conectată la substanță (substrat) în procesul de acțiune catalitică .